ФЕРМЕНТЫ - БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ

Цели урока. Обобщить знания учащихся об этом классе биологически активных веществ как о биокатализаторах. Сравнить особенности ферментов и неорганических катализаторов. Показать роль ферментов в функционировании живых организмов, а также в промышленности, медицине и повседневной жизни человека.

Оборудование: пероксид водорода, демонстрационный штатив с пробирками, две чашечки Петри с кусочками сырого мяса и картофеля (первая чашечка) и такими же кусочками, но вареного мяса или картофеля (вторая чашечка), лучинка, спички.

I. Основные сведения о ферментах

Учитель просит учащихся дать определение ферментов. Ферменты - биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в живых организмах и вне их.

Учитель обращает внимание учащихся на последнюю характеристику ферментов, приведенную в определении. Эта особенность состоит в том, что действие ферментов не связано с клеткой. Это было доказано Дж. Самнером, впервые получившим фермент уреазу в чистом виде.

Кроме него в ферментологию или энзимологию - учение о ферментах — значительный вклад внесли как отечественные (К. С. Кирхгоф, И. П. Павлов, С. Е. Северин, В. А. Энгельгард и др.), так и зарубежные (Э. Фишер, Дж. Нортрон, А. Спаланцани, М. Дюкло и др.) ученые.

Ферменты обладают уникальными свойствами, которые отличают их от обычных органических катализаторов гомогенного типа. Это, прежде всего, необычно высокая каталитическая активность. Так, добавка незначительной концентрации фермента (10^-9-10^-7 М) ускоряет превращение субстрата в 10⁸-10¹² раз.

Другое важнейшее свойство ферментов - это селективность (избирательность) их действия в отношении структуры субстрата, типа реакции и условий ее проведения. Селективность определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях.

Превращение субстрата происходит на активном центре фермента. Для многих ферментов, состоящих из субъединиц, характерно наличие регулярного участка, который взаимодействует с веществами, влияющими на активность фермента: активаторами, ингибиторами или инактиваторами.

Важным свойством ферментов, которое необходимо учитывать при их практическом пользовании, является стабильность, то есть их способность сохранять каталитическую активность.

Благодаря высокой специфичности ферментов в организме не воцаряется хаос: каждый фермент выполняет строго отведенные ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций, происходящих в его окружении.

Удивительную специфичность действия ферментов можно объяснить точным взаимным пространственным соответствием молекул субстрата и связывающего ее участка фермента (он называется активным центром фермента). Эта гипотеза получила название «гипотезы ключа и замка» или гипотезы «руки и перчатки».

Роль ферментов в жизнедеятельности организмов можно показать с помощью схемы:

Сейчас известно, что многочисленные заболевания вызываются снижением активности ферментов, а нарушения синтеза одного из них может стать причиной гибели организма. Например, недостаток у детей фермента, превращающего галактозу в глюкозу, вызывает галоктоземию, при которой дети отравляются избытком галактозы и погибают в первые месяцы жизни.

С помощью ферментов сейчас расшифровывают сложные структуры белков и нуклеиновых кислот. Так, например, ферменты помогли ученым с триумфом расшифровать геном человека, который, как оказалось, состоит «всего лишь» из 26-50 тысяч генов. Производится клонирование, достигли небывалых успехов биотехнология и генная инженерия.

Многочисленные отрасти пищевой промышленности — виноделие, хлебопечение, сыроварение, производство чая, спирта и др..основаны на широком применении ферментов.

В медицинской промышленности с помощью ферментов получают различные фармацевтические препараты: витамины, лекарства, антибиотики.

II. Сравнение ферментов с неорганическими катализаторами

Учитель просит ребят назвать примеры каталитических процессов, известных им из курсов неорганической (железо в синтезе аммиака, оксид ванадия (V) в производстве серной кислоты) и органической (алюмосиликаты в крекинге нефтепродуктов) химии.

Ферменты, являясь биологическими катализаторами, предполагают учащиеся, должны, очевидно, подчиняться всем законам катализа. Учитель соглашается с ними, подкрепляя это умозаключение схемой, отражающей сущность ферментативной реакции:

где Е — энзим, S — субстрат, Р — продукт реакции, ES — фермент-субстратный комплекс, который в зависимости от условий реакции может расщепляться с образованием продуктов (прямая реакция) или распадаться на исходные вещества (обратная реакция).

Учитель подчеркивает, что об одной особенности ферментов, а именно об их высокой активности уже говорилось. Однако нелишне будет еще раз обратить внимание ребят прямо-таки на «космические» скорости ферментативных реакций. Например, 2 г пепсина (кто-то из ребят обязательно вспомнит из курса биологии 9-го класса, как фермент желудочного сока, который расщепляет белки) способны расщепить за 2 часа 100 кг денатурированного яичного белка, а 1,6 г амилазы - фермента сока поджелудочной железы за сутки гидролизуют 175 кг крахмала.

Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами обладают строгой избирательностью — на каждую биохимическую реакцию нужен свой фермент или небольшая группа сходных ферментов. Но десятки неорганических процессов ускоряет, например, такой универсальный катализатор, каким является платина.

Ферменты также в отличие от неорганических катализаторов действуют в небольших интервалах температур и значений pH. Учитель демонстрирует разложение пероксида водорода с помощью кусочков сырого и вареного мяса или картофеля.

Будучи катализаторами процессов в живых организмах, ферменты характеризуются также и тем, что их активность зависит от пола, возраста и физиологических особенностей организма, что абсолютно не свойственно катализаторам неорганическим.

Обобщение по этой части урока учитель может оформить в виде следующей таблицы.

Различия между неорганическими катализаторами и ферментами

Признаки различий	Неорганические катализаторы	Ферменты
Химическая природа	Низкомолекулярные вещества, образованные одним или несколькими элементами	Белки — высокомолекулярные полимеры
Селективность	Низкая	Очень высокая
Оптимум pH	Сильнокислая или щелочная	Небольшой физиологический интервал pH среды
Изменение структуры катализатора в ходе реакции	Изменяется незначительно или не изменяется вовсе	Изменяется в значительной степени и восстанавливается в исходную структуру по окончании реакции
Увеличение скорости реакции	В 102-106 раз	В 108-1012 раз

III. Свойства ферментов

Эту часть урока учитель может провести в форме беседы, которую строит исходя из знаний учащихся о белковой природе ферментов. Ученики предлагают следующую классификацию ферментов - их деление на протеины и протеиды. Последние представлены белковой частью (апроферментом) и небелковой (коферментом). Ученики также сами назовут и такие общие для всех белков и, в частности, для ферментов свойства, как:

— способность к растворению в воде и образованию коллоидных растворов;

— амфотерность;

— способность к денатурации и гидролизу;

— протекание цветных реакций (биуретовой и ксантопротеиновой).

Вместе с тем, как можно заключить из всего сказанного ранее, ферменты обладают и некоторыми особыми, присущими только им свойствами. Среди них:

1. Сочетание высочайшей активности с соблюдением строгого ряда условий: концентрация фермента, субстрата и коферментов; наличие ингибиторов и активаторов; узкие интервалы температуры и pH среды.

2. Специфичность действия, в основе которой лежит строгое соответствие структуры субстрата и активного центра фермента («ключ-замок» или «рука-перчатка»). Степень специфичности у разных ферментов различна. Выделяют ферменты с:

а) относительной специфичностью, когда один фермент действует на несколько веществ, имеющих определенный тип связи (например, эстеразы гидролизуют все соединения с простой эфирной связью —О—, а протеиназы расщепляют вещества с пептидными связями -NH-CO-).

б) абсолютной специфичностью, когда ферменты катализируют превращение только одного субстрата определенной структуры (например, уреаза расщепляет только мочевину, сахараза - только сахарозу).

3. Обратимость действия ферментов. Ферменты могут катализировать как прямую, так и обратную реакцию в зависимости от определенных условий, т. е. их действие в ряде случаев является обратимым. Например, лактатдегидрогеназа катализирует как распад, так и синтез молочной кислоты. Однако обратимость действия присуща не всем ферментам.

IV. Классификация ферментов и их использование в промышленности

Этот материал задается учащимся для самостоятельной работы по учебнику при подготовке к семинару.

V. Химический эксперимент

Эксперимент проводится на заключительном этапе (10 мин) семинарского занятия по двум вариантам: 1-й вариант — первая часть практической работы № 10 «Действие амилазы слюны на крахмал»; 2-й вариант — третья часть практической работы № 10 «Действие каталазы на пероксид водорода».

Вторая часть работы «Действие дегидрогеназы на метиленовый синий» в общеобразовательных классах не выполняется из-за недостатка времени. В классах естественнонаучного профиля выполняется вся практическая работа на дополнительном уроке.