Важнейшими органическими веществами клетки являются белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты.

Структурные и другие особенности клетки тесно связаны с длинными молекулами, состоящими из повторяющихся

элементарных единиц, соединенных ковалентными связями. Эти единицы называются мономерами, а образующиеся макромолекулы — полимерами.

Белки

Строительными блоками белков, называемых также протеинами, служат аминокислоты. Аминокислоты по существу представляют собой производное органической кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH₂). Поскольку в аминокислотах одновременно присутcтвуют и кислая и основная группы (карбоксил — СООН и аминогруппа — NH₂ соответственно), они относятся к амфотерным соединениям.

Аминокислоты классифицируются следующим образом.

1. Моноаминомонокарбоновые. Глицин (Гли), Аланин (Ала), Надин (Вал), Лейцин (Лей), Изолейцин (Иле).

2. Моноаминодикарбоновые. Глютаминовая кислота (Глу), Аспарагиновая кислота (Асп).

3. Диаминомонокарбоновые. Аргинин (Арг), Лизин (Лиз), Оксилизин (Оли).

4. Гидроксилсодержащие. Треонин (Тре), Серин (Сер).

5. Серосодержащие. Цистин (Цис), Метионин (Мет).

6. Ароматические. Фенилаланин (Фен), Тирозин (Тир).

7. Гетероциклические. Триптофан (Три), Пролин (Про), Оксипролин (Опр), Гистидин (Гис).

Структуры белка. Первичная структура белка. В молекуле бедка аминокислоты нанизаны как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Конденсация аминокислот, приводящая к образованию белковой молекулы, происходит таким образом, что кислая группа одной аминокислоты соединяется с основной группой соседней. Образуется связь (—NН—СО—), которая называется пептидной связью. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, называется олигопептидом. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называется полипептидом.

Кроме пептидной связи известна еще дисульфидная связь, которая играет важную роль в укладке полипептидной цепи. Формируется дисульфидная связь при взаимодействии двух остатков аминокислоты цистеина.

Вторичная структура белка. Белковые молекулы представляют собой компактные, жесткие, не слишком удлиненные частицы. По конфигурации такие белки напоминают спиральную структуру, между витками которой могут возникать еще две связи:

ионные и электростатические связи между положительными и отрицательными ионами;

водородные связи, более сильные, чем ионные, образующиеся между двумя сильно отрицательными атомами — С или О.

Третичная структура белка. Полипептидные цепи в результате сложной пространственной укладки образуют компактную структуру так называемых глобулярных белков. Пространственное расположение цепей предопределяется еще двумя видами связи:

гидрофобные связи — слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя;

гидрофильные связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Под влиянием высокой температуры и некоторых других факторов может произойти денатурация белка, заключающаяся в нарушении третичной структуры. Денатурация обычно сопровождается утратой биологической активности. В некоторых случаях белки могут восстановить свою исходную конфигурацию (ренатурация) и вновь приобрести биологическую активность.

Четвертичная структура белка. В отличие от первичной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или разными, но в обоих случаях они удерживаются слабыми связями типа водородных или дисульфидных мостиков.

Классификация белков.

I. Простые белки (протеины). Состоят только из остатков аминокислот:

1) протамины и гистоны — обладают основными свойствами и входят в состав нуклеопротеидов. Играют важную роль (особенно гистоны) в регуляции метаболической активности генома;

2) проламины и глютелины — относятся к белкам растительного происхождения, составляют основную массу клейковины;

3) альбумины и глобулины — белки, широко распространенные в органах и тканях животных. Наиболее

богаты этими белками сыворотка крови, молоко, яичный белок, мышцы и др.

II. Сложные белки (протеиды). Это молекулы, в которые входит небелковая часть — так называемая простетическая группа:

1) хромопротеиды — белки, в которых простетической группой служит пигмент (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, активные участники аккумуляции энергии);

2) нуклеопротеиды — белки, связанные с нуклеиновыми кислотами;

3) липопротеиды— состоят из белка в связи с канн м либо липидом;

4) фосфопротеиды — состоят из белка и простетической группы, представленной лабильным фосфатом, абсолютно необходимы для выполнения клеткой ряда биологических функций, в большом количестве содержатся в молоке, желтке куриного яйца, в икре рыб, в ЦНС;

5) гликопротеиды — простетические группы, которые представлены углеводами и их производными, весьма прочно связанными с белковой частью молекулы, являются составной частью клеточной оболочки и участвуют в явлениях межклеточной адгезии;

6) металлопротеиды — белки, содержащие негеминовое железо, а также белки, координационно связанные с атомами металлов в составе сложных белков-ферментов.

Свойства белков.

1. Структурное — являются структурными компонентами биологических мембран и многих внутриклеточных органелл, главным компонентом опорных структур организма.

2. Ферментативное — служат катализаторами определенных химических реакций; у разных организмов обнаружено более 2000 различных ферментов.

3. Иммунологическое — предохраняют организм от вторжения других организмов и от повреждений.

4. Сократительное — обеспечивают движение клеток, внутриклеточных структур.

5. Энергетическое — питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества и ионы.